Noteer de Km en de kcat . Deze constanten zijn experimenteel bepaald , zodat je het al zou moeten hebben voordat je begint te proberen om de specificiteit te berekenen constante . Kopen van 2
Bedenk dat de Km vertegenwoordigt ( k - 1 + k2 ) /k1 , waar k1 is de snelheidsconstante voor de vorming van een enzym - substraat complex , k - 1 is de snelheidsconstante voor het verbreken van dat complexe en k2 is de snelheidsconstante voor de vorming van het product van de enzym - substraat complex . Another ( en misschien verhelderend ) manier Km definiëren als de concentratie van substraat wanneer de reactie wordt uitgevoerd op de helft van de maximum snelheid . Indien een enzym een groot Km , duurt veel substraat maximale snelheid van het enzym te bereiken , terwijl een kleine Km betekent slechts een substraat nodig om de beschikbare enzym verzadigen .
3
Bedenk dat kkat is de snelheidsconstante voor de snelheidsbeperkende stap in de enzym- gekatalyseerde reactie . De snelheidsbepalende stap is de langzaamste stap of het knelpunt dat bepaalt hoe snel het algemeen de reactie kan draaien .
4
Divide kkat door Km naar de specificiteit constante krijgen . Bijvoorbeeld, als kkat is 600 seconden ^ -1 en Km is 10 micromol , dan is de katalytische efficiëntie is 60 microM ^ -1 s ^ -1 .
5
Merk op dat de snelheid van diffusie stelt een bovengrens van de maximale katalytische efficiëntie , gewoonlijk in de orde van 10 ^ 8 tot 10 ^ 9 M ^ s ^ -1 -1 . Biochemici zullen soms zeggen dat een enzym waarvan de katalytische efficiëntie benadert deze limiet " katalytische perfectie " heeft bereikt .